Δομή πρωτεϊνών και πολυπεπτιδίων

Υπάρχουν τέσσερα επίπεδα δομής που βρέθηκαν στα πολυπεπτίδια και πρωτεΐνες. Η κύρια δομή μιας πρωτεΐνης πολυπεπτιδίου καθορίζει τις δευτερογενείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς δομές της.

Η κύρια δομή πολυπεπτιδίων και πρωτεϊνών είναι η αλληλουχία αμινοξέων στην αλυσίδα πολυπεπτιδίων με αναφορά στις θέσεις οποιωνδήποτε δισουλφιδικών δεσμών. Η κύρια δομή μπορεί να θεωρηθεί ως μια πλήρης περιγραφή όλων των ομοιοπολική σύνδεση σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα ή πρωτεΐνη.

Ο πιο συνηθισμένος τρόπος για να δηλώσετε μια πρωτογενή δομή είναι να γράψετε την αλληλουχία αμινοξέων χρησιμοποιώντας τις τυπικές συντομογραφίες τριών γραμμάτων για τα αμινοξέα. Για παράδειγμα το gly-gly-ser-ala είναι η κύρια δομή ενός πολυπεπτιδίου που αποτελείται από γλυκίνη, γλυκίνη, σερίνη, και αλανίνη, με αυτή τη σειρά, από το Ν-τερματικό αμινοξύ (γλυκίνη) έως το Ο-τελικό αμινοξύ (αλανίνη).

Η δευτερογενής δομή είναι η διατεταγμένη διάταξη ή διαμόρφωση αμινοξέων σε εντοπισμένες περιοχές ενός μορίου πολυπεπτιδίου ή πρωτεΐνης. Η συγκόλληση υδρογόνου παίζει σημαντικό ρόλο στη σταθεροποίηση αυτών των αναδιπλούμενων σχεδίων. Οι δύο κύριες δευτερεύουσες δομές είναι η άλφα έλικα και το αντι-παράλληλο βήτα πτυχωτό φύλλο. Υπάρχουν και άλλες περιοδικές διαμορφώσεις αλλά το α-έλικα και το β-πτυχωτό φύλλο είναι τα πιο σταθερά. Ένα μόνο πολυπεπτίδιο ή πρωτεΐνη μπορεί να περιέχει πολλαπλές δευτερεύουσες δομές.

Η α-έλικα είναι μια δεξιόστροφη ή δεξιόστροφη σπείρα στην οποία κάθε πεπτιδικός δεσμός βρίσκεται στο τρανς διαμόρφωση και είναι επίπεδη. Η αμινομάδα κάθε πεπτιδικού δεσμού κινείται γενικά προς τα πάνω και παράλληλα προς τον άξονα της έλικας. η ομάδα καρβονυλίου δείχνει γενικά προς τα κάτω.

Το β-πτυχωτό φύλλο αποτελείται από εκτεταμένες πολυπεπτιδικές αλυσίδες με γειτονικές αλυσίδες που εκτείνονται αντι-παράλληλες μεταξύ τους. Όπως και με την α-έλικα, κάθε πεπτιδικός δεσμός είναι τρανς και επίπεδο. Οι ομάδες αμίνης και καρβονυλίου των πεπτιδικών δεσμών δείχνουν η μία προς την άλλη και στο ίδιο επίπεδο, έτσι η σύνδεση υδρογόνου μπορεί να συμβεί μεταξύ γειτονικών πολυπεπτιδικών αλυσίδων.

Η έλικα σταθεροποιείται με σύνδεση υδρογόνου μεταξύ αμίνη και καρβονύλιο ομάδες της ίδιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Το πτυχωτό φύλλο σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των αμινομάδων μιας αλυσίδας και των καρβονυλομάδων μιας γειτονικής αλυσίδας.

Η τριτοταγής δομή ενός πολυπεπτιδίου ή πρωτεΐνης είναι η τρισδιάστατη διάταξη των ατόμων μέσα σε μια μοναδική πολυπεπτιδική αλυσίδα. Για ένα πολυπεπτίδιο που αποτελείται από ένα μονό διαμορφωτικό σχέδιο αναδίπλωσης (π.χ., μόνο μια άλφα έλικα), η δευτερεύουσα και τριτογενής δομή μπορεί να είναι η ίδια και η ίδια. Επίσης, για μια πρωτεΐνη που αποτελείται από ένα μόριο πολυπεπτιδίου, η τριτογενής δομή είναι το υψηλότερο επίπεδο δομής που επιτυγχάνεται.

Η τριτογενής δομή διατηρείται σε μεγάλο βαθμό από δισουλφιδικούς δεσμούς. Οι δισουλφιδικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ των πλευρικών αλυσίδων του κυστεΐνη με οξείδωση δύο θειολικών ομάδων (SH) για σχηματισμό δισουλφιδικού δεσμού (S-S), που μερικές φορές ονομάζεται επίσης δισουλφιδική γέφυρα.

Η τεταρτοταγής δομή χρησιμοποιείται για την περιγραφή πρωτεϊνών που αποτελούνται από πολλαπλές υπομονάδες (πολλαπλά μόρια πολυπεπτιδίων, καθένα καλούμενο «μονομερές»). Οι περισσότερες πρωτεΐνες με μοριακό βάρος μεγαλύτερο από 50.000 αποτελούνται από δύο ή περισσότερα μη ομοιοπολικά συνδεδεμένα μονομερή. Η διάταξη των μονομερών στην τρισδιάστατη πρωτεΐνη είναι η τεταρτοταγής δομή. Το πιο κοινό παράδειγμα που χρησιμοποιείται για την απεικόνιση της τεταρτοταγούς δομής είναι το αιμοσφαιρίνη πρωτεΐνη. Η τεταρτοταγής δομή της αιμοσφαιρίνης είναι το πακέτο των μονομερών υπομονάδων της. Η αιμοσφαιρίνη αποτελείται από τέσσερα μονομερή. Υπάρχουν δύο α-αλυσίδες, καθεμία με 141 αμινοξέα, και δύο β-αλυσίδες, καθεμία με 146 αμινοξέα. Επειδή υπάρχουν δύο διαφορετικές υπομονάδες, η αιμοσφαιρίνη εμφανίζει ετερο-τεταρτοταγή δομή. Εάν όλα τα μονομερή σε μια πρωτεΐνη είναι ίδια, υπάρχει ομο-τεταρτοταγής δομή.

Η υδρόφοβη αλληλεπίδραση είναι η κύρια σταθεροποιητική δύναμη για υπομονάδες στην τεταρτοταγή δομή. Όταν ένα μονομερές διπλώνεται σε τρισδιάστατο σχήμα για να εκθέσει τις πολικές πλευρικές αλυσίδες του σε ένα υδατικό περιβάλλον και για την προστασία των μη πολικών πλευρικών αλυσίδων του, υπάρχουν ακόμα μερικά υδρόφοβα τμήματα στο εκτεθειμένο επιφάνεια. Δύο ή περισσότερα μονομερή θα συναρμολογηθούν έτσι ώστε τα εκτεθειμένα υδρόφοβα τμήματά τους να είναι σε επαφή.

Θέλετε περισσότερες πληροφορίες για τα αμινοξέα και τις πρωτεΐνες; Ακολουθούν ορισμένοι επιπλέον διαδικτυακοί πόροι αμινοξέα και χειρομορφία αμινοξέων. Εκτός από τα κείμενα γενικής χημείας, πληροφορίες σχετικά με τη δομή των πρωτεϊνών μπορούν να βρεθούν σε κείμενα για βιοχημεία, οργανική χημεία, γενική βιολογία, γενετική και μοριακή βιολογία. Τα κείμενα της βιολογίας περιλαμβάνουν συνήθως πληροφορίες σχετικά με τις διαδικασίες μεταγραφής και μετάφρασης, μέσω των οποίων ο γενετικός κώδικας ενός οργανισμού χρησιμοποιείται για την παραγωγή πρωτεϊνών.